План

Загальна характеристика білків та їх класифікація.

Елементарний склад білків.

Властивості білків і будова амінокислот:

а) молекулярна маса білків;

б) розчинність білків;

в) амфотерність білків;

г) гідроліз білків;

д) денатурація білків;

е) кольорові реакції білків.

4. Хімічна будова білків. Їх структура:

а) первинна

б) вторинна

в) третинна

г) четвертинна

5. Висновки

1. Загальна характеристика білків та їх класифікація.

На сьогоднішньому уроці ми познайомимося з азотовмісними високомолекулярними сполуками природного походження – білками.

Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливе в біологічному відношенні і найбільш складні по хімічній структурі є якраз білки. З ними ми зустрічаємось всюди, там де має місце життя, та його прояви.

Термін „білки” виник вперше в зв'язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні по деяких своїх властивостях з яєчним білком (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous - перший), тобто вони являються важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Тепер слово „білки” це збірне поняття для цілого класу речовин, які мають багато спільного в складі та властивостях, що присутні в кожній живій клітині і утворюють там основну масу протоплазми.

Класичне визначення ролі білків як основи живого дано сто років тому що „життя це форма існування білкових тіл”. Ця фраза стала крилатою, в ній підкреслюється вирішальне значення білків для життя.

Всі білки в залежності від будови діляться на прості і складні.

Протеїни – практично зустрічаються в усіх тваринних і рослинних клітинах, в більшості рідин організму (плазмі крові, сиворотці молока і т.д.).

Амбуліни менші по масі від глобулінів та розинні у воді, а глобуліни в нейтральних солях. Прості білки складаються тільки з амінокисллт.

Протеїди – складаються з білкової та небілкової групи.

а) нуклеопротеїди – небілкова частина відноситься до нуклеїнових кислот;

б) небілкова частина хромопротеїдів забарвлені сполуки;

в) фосфопротеїди – мають у складі залишки фосфорної кислоти;

г) ліпопротеїди – небілкова частина – жири;

д) глюкопротеїди – небілкова частина – вуглеводи.

З вище сказаного видно яку різноманітну роль відіграють білки в організмі.

Вони контролюють тисячі хімічних реакцій, на них тримається вся біоенергетика – живлення, дихання, м’язове скорочення, білкові гормони розкачують маятник наших емоцій, імунітет теж залежить від білків.

2. Елементарний склад білків.

При хімічному аналізі білків були визначені їх складові елементи.

Елементарний склад білків в процентах від молекулярної маси буде наступний:

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

В склад білків входять також: P, J, Fe, Si і т.д.

Найбільш постійним в складі білка є азот.

При вивченні хімічної структури простого білка було встановлено, що основною його структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

3. Властивості білків і будова амінокислот.

а) Молекулярна маса білків – для визначення молекулярної маси існує ряд методів:

кріоскопічний

осмометричний

седиментації

Найбільш точним є метод седиментації який проводиться в ультрацентрифузі. Він заснований на різній швидкості осадження білків в залежності від молекулярної маси: з великою масою білки осідають при малій швидкості руху ротора центрифуги, а білки з малою масою - при високих швидкостях його руху.

Вивчення різних білків показало, що всі вони являються з високою молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.

На ст. 143 в кн. „Загальна біологія” є порівняння відносних молекулярних мас:

спирт – 46

оцтова кислота – 60

бензол – 78

яйця (альбумін) – 36000

кров (гемоглобін) – 152000

м'язи (міозин) – 500000

Отже, білки – це молекули велетні, це макромолекули.

Відкрийте Л.П.Величко „Роздавальний матеріал з орг. хімії” ст. 70.

Характеристика деяких білків

Інсулін 6000 у підшлунковій залозі

Вірус тютюнової мозаїки 41000000 у хворих рослинах тютюну.

б) розчинність білків

Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.

Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.

в) амфотерність білків

Раз мономером білків є амінокислоти, то поясніть чому білки є амфотерні? (питання до класу).

Відповідь: В склад амінокислот входять дві функціональні групи

NH2 – аміногрупа – гр. основ. орг.

О

??

-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.

\

ОН

Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.

Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.

Амінокислоти можуть реагувати між собою:

Аланін | Лейцин

Аргінін | Лізин

Аспарагін | Метіонін

Аспарагінова кислота | Пролін

Валін | Серин

Гістидин | Тирозин

Гліцин | Треонін

Глутамін | Триптофан

Глютамін | Феніламін

Глютамінова кислота | Цистеїн

Ізолейцин

г) гідроліз білків

Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.

Гідроліз буває:

кислотний

лужний

ферментативний

для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.

Для лужного - використовують 2N розчини лугів.

Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.

Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.

Радикал може містити відкриті ланцюги, цикли, різні функціональні групи.

д) денатурація білка

Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).

В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.

Цю властивість денатурації