використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.
Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.
е) кольорові реакції
Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.
Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.
4. Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою білка. Див. ст. 148 підручник з біології. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну – білка гормона підшлункової залози.
Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі.
Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.
Водневий зв’язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка (див. Величко Картка ХХ кольор.). Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. (див. Величко. Картка ХХ кольор.). Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.
Зближення - - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.
Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.