РЕФЕРАТ З ХІМІЇ

на тему: ”Білки. Складність їх будови. Розчинення та денатурація білків. Кольорові реакції білків.”

Зміст

Загальна характеристика білків та їх класифікація.

Елементарний склад і молекулярна маса білків

Фізичні та хімічні властивості білків.

Будова білків.

Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.

Властивості білків і будова амінокислот.

Загальна характеристика білків та їх класифікація.

Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливе в біологічному відношенні і найбільш складні по хімічній структурі є якраз білки. З ними ми зустрічаємось всюди, там де має місце життя, та його прояви.

Термін „білки” виник вперше в зв'язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні по деяких своїх властивостях з яєчним білком (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous - перший), тобто вони являються важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Тепер слово „білки” це збірне поняття для цілого класу речовин, які мають багато спільного в складі та властивостях, що присутні в кожній живій клітині і утворюють там основну масу протоплазми.

Класичне визначення ролі білків як основи живого дано сто років тому що „життя це форма існування білкових тіл”. Ця фраза стала крилатою, в ній підкреслюється вирішальне значення білків для життя.

Всі білки в залежності від будови діляться на прості і складні.

Протеїни – практично зустрічаються в усіх тваринних і рослинних клітинах, в більшості рідин організму (плазмі крові, сиворотці молока і т.д.).

Амбуліни менші по масі від глобулінів та розинні у воді, а глобуліни в нейтральних солях. Прості білки складаються тільки з амінокисллт.

Протеїди – складаються з білкової та небілкової групи.

а) нуклеопротеїди – небілкова частина відноситься до нуклеїнових кислот;

б) небілкова частина хромопротеїдів забарвлені сполуки;

в) фосфопротеїди – мають у складі залишки фосфорної кислоти;

г) ліпопротеїди – небілкова частина – жири;

д) глюкопротеїди – небілкова частина – вуглеводи.

З вище сказаного видно яку різноманітну роль відіграють білки в організмі.

Вони контролюють тисячі хімічних реакцій, на них тримається вся біоенергетика – живлення, дихання, м’язове скорочення, білкові гормони розкачують маятник наших емоцій, імунітет теж залежить від білків.

Елементарний склад і молекулярна маса білків.

За елементарним складом білки відрізняються від жирів і вуглеводів тим, що, крім вуглецю, водню і кисню, їх молекули містять азот. Крім того, всі рослинні і більшість тваринних білків мають у своєму складі сірку (0,3 – 2,5%). Деякі фізіологічно важливі білки містять фосфор (0,5-0,6%).

Білки – вислкомолекулярні сполуки. Найбільш точно можна обчислити молекулярні масу білків за швидкістю дифузії їх з розчину в чистий розчинник через пористу скляну перетинку і за швидкістю осідання в ультрацентрифугах, що дають до 80 000 обертів в хвилину. Визначена різними методами молекулярна маса коливається від кількох тисяч до 10 і більше міліонів (віруси сказу, віспи).

За формулою молекул розрізняють білки фіблилярні (нитчасті) і глобулярні (кулясті). До першої групи належать білки волосся, вовни, мускульної тканини, до другої – більшість білків рослинних і тваринних організмів.

Фізичні та хімічні властивості білків.

Білки – надзвичайно різноманітні речовини.

Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі – в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах на розчиняються.

Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв’язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в’язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.

О б о р о т н е о с а д ж е н н я

Виникає при добавленні до водних розчинів білків великих кількостей нейтральних солней і тому називаються висолюванням. Осад білка, що випав, при внесенні в дистельовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного. Наприклад, глобуліни крові осаджуються при напівосиченні її сірчанокислим амонієм, а альбуміни – при повному насичені.

При н е о б о р о т н о м у о с а д ж е н н і, яке можна викликати нагріванням, добавлення солей важких металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньомолекулярні зміни, внаслідок чого змінюються його властивості, втрачається здатність розчинятися у воді.

Необоротна зміна властивостей природного білка називається денатурацією його. Денатуруються білки також під впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, радіоактивного випромінювання, сильного струшування тощо. Денатурація згубно впливає на біологічні функції білка.

Білки можуть утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер. Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп –СООН.

Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найвжливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова.

Ксантопротеїнова реакція. Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка добавити розчин аміаку, то забарвлення переходить в оранжеве. Ксантопротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі бензольних ядер, отже, залишків ароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти утворюють продукти нітрування жовтого кольору.

Біуретова реакція. При добавлені до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох краплин розбавленого розчину CuSO4 з’являється фіолетове забарвлення.

Будова білків.

Вперше гіпотезу про амідний зв’язок амінокислотних залишків у білках висунув російський біохімік О.Я.Данилевсикий у 1891р. Пізніше німецький хімік Е.Фішер підтвердив цю