гіпотезу. Фішеру вдалося синтезувати поліпептиди, тобто сполуки, в молекулах яких амінокислотні залишки зв’язані між собою угрупуванням –СО-NH- . Це угрупування тому називають ще пептидним зв’язком. За цією теорією, молекула білка складається з більш-менш довгих поліпептидних ланцюгів, “зшитих” різними додатковими, побічними зв’язками, наприклад сульфгідрильними групами (SH) цистеїну, водневими містками та ін.
Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот –
наз. первинною структурою.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот –
наз. первинною структурою білка. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну – білка гормона підшлункової залози.
Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі.
Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.
Водневий зв’язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка. Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами
R-поліпептидного ланцюга.
Зближення - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.
Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.
Властивості білків і будова амінокислот.
а) Молекулярна маса білків – для визначення молекулярної маси існує ряд методів:
кріоскопічний
осмометричний
седиментації
Найбільш точним є метод седиментації який проводиться в ультрацентрифузі. Він заснований на різній швидкості осадження білків в залежності від молекулярної маси: з великою масою білки осідають при малій швидкості руху ротора центрифуги, а білки з малою масою - при високих швидкостях його руху.
Вивчення різних білків показало, що всі вони являються з високою молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.
б) розчинність білків
Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.
Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.
в) амфотерність білків
Раз мономером білків є амінокислоти, білки є амфотерні. В склад амінокислот входять дві функціональні групи
NH2 – аміногрупа – гр. основ. орг.
О
??
-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.
\
ОН
Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.
Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.
г) гідроліз білків
Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.
Гідроліз буває:
кислотний
лужний
ферментативний
Для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.
Для лужного - використовують 2N розчини лугів.
Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.
Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.
Радикал може містити відкриті ланцюги, цикли, різні функціональні групи.
д) денатурація білка
Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).
В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.
Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.
Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. Денатурацією. Ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.
е) кольорові реакції
Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.
Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.