№ досліду | Од конт. | Оддосл. | Акт. (од.) | час

1 | 2 | Сер.

1 | 204 | 196 | 192 | 194 | 49.0 | Зразу після закінчення ікубації

2 | 124 | 100 | 98 | 99 | 202

3 | 113 | 100 | 98 | 99 | 124

1 | 200 | 188 | 182 | 185 | 75.0 | Через 1 год.

2 | 166 | 96 | 90 | 93 | 198

3 | 89 | 64 | 62 | 63 | 292

Табл.1. оптична густина та активність б-амілази в сироватці крові коропа звичайного

(Cyprinus carpio L.)

№ |

Од серед.

зразу | Через 1.год.

1 | 49,0 | 75.0

2 | 202 | 198

3 | 124 |

292

Активність

(Од),

середне ± S.E.M. | 125±44 | 188±63

Табл.2. активність б-амілази в сироватці крові коропа звичайного

(Cyprinus carpio L.)

Рис .5.ативність б-амілази в сироватці крові коропа звичайного

(Cyprinus carpio L.)1-активність виміряна зразу після закінчен

ня інкубації,2-активність через 1 год.

3.1.Обговорення результатів

В нормі активність ферменту б-амілази складає 120-180 од. отже отримані нами результати співпадають з даними літератури .А- амілаза бере участь в травлені їжі, тож основною закономірністю згаданого явища є те що з часом кількість субстрату(цукрів які містять під ряд три або більше залишків глюкози, причому залишки моносахаридів в місці розриву мають конфігурацію б-А аномерів) зменшується, тому активність ферменту з часом знижуються. Вибраний проміжок часу 1 година після закінчення інкубації не є достатнім для визначення субстрату.

Висновки

Визначення активності амілази використовується в діагностичних цілях, зо- крема для індетифікацій глікогенезу різноманітних патологічних станів (панкреатитах, епідеміологічний паротитах, цукровому діабеті, раку, кісті запаленнях підшлункової залози). Амілази використовуються в промислових цілях ,а саме для так званого “оцукровуваня” крохмалю для виробництва глюкози. Даний фермент використовується у виготовленні мийних засобів, соків , джемів, дитячої їжі, та при переробленні кондитерських відходів. Застосування обраного мною методу забезпечить оптимізацію визначення активності ферменту, як в лабораторних так у промислових умовах.

Список використаної літератури

1. Слободян О.М. Морфогенез підшлункової залози в перенатальному періоді онтогенезу//Морфологія .-2008.-Т3 ,№3с.67-71

2. Справочник биохимика/Р.Досон,Д.Єлиот,У.Єлиот.-М.Мир.-1991-543с.

3. Велигория И.Я. Ферментативная активность б- амилазы в слюнє при действии на организм человека повреждающих факторов.//Вісник пробле біології і медицини 1999.-№6.-с.129-131.

4. Міцкевич Л. Г Аналитическая и клиническая оценка методов опредиления панкреати ческого изофермента б- амалазы//лаб.дело .-1991.-с.24-27

5. Колб, Комишников Справрчник по клинической химии//Мир.-1987-500с.

6. Fumiko Masige,Nobuo Hissae Sensetive,Simple Stating metod for use in eiektrophoretik Determination of amylase isoensames in serum//Clinical chemistry .vol35№12//1989

7. SUSUMU MIYATA AND T. AKAZAWA a-Amylase biosynthesis: Signal equence prevents normal conversion of the unprocessed precursor molecule to the biologically active form// Research Institute for Biochemical Regulation, School of Agriculture, Nagoya University, Chikusa, Nagoya 464 Japan Communicated by Elizabeth F. Neufeld, September 27, 1982

8. Клінічна біохімія /Д.Н.Бойків .-Київ.-2006.-507с.

9. «The human body» copyright Durling Kindersley/ / LTD/ London 1995

10. Асатиани В.С. «Ферментные методы анализа» Н.М «Наука»1969 р.11. Бернхард С. «Структура и функцыи ферментов» пер. з англ.Л.М.Гіподмана/М. «Мир» 1971р.-344ст

12. Биохимия животных и человека / ред.Межвед.СБ / АН УССР // М.Д.-к.: Наукова думка 1981 р. випуск 5., 89 ст.

13. Виноградова Р.П. «Молекулярные основы действия ферментов» : учебное пособие.-к.вища школа 1978 р.-280 ст.

14. Диксон М. Уебб. Е. / Ферменти: том 1-3 / 120 ст. М. « Мир» 1982 р.

15. Клиническая ферментология / под ред. Є. Щеклика Варшава 1966 р. 491 ст.

16. Шашеринков В. «Иследования ферментов поджелудочной железы и их ингибиторов в норме и при ряде заболеваний органов пищеварительного тракта» / Автреф. Дисс на соискание учен. Степени доктора биологических наук (765) М. 1970 р.

17.Бабаева А.Г Шубникова Е.А «Структура і функції, адаптивний ріст слюнних залоз» М: изд.- во МГУ 1979 р.

18. Герлозин Е.Ш. «Гистогенез и дефференцировка пищеварительних желез».-М.:Медицина. 1978 р.

19. Козыр Н.М. «Морфология поджелудочной железы у различных животных и результаты развития и строения даного органа у человека» / автореферат на соискание ступени доктора мед.наук (751) Одесса. 1969 р.

20. Hamilton L.M., Kelly C.T., Fogarty W.M. Purification and properties of the raw starch degrading б-amylase of Bacillus sp. IMD 434 // Biotechnol. Lett. ? 1999. ? V. 21. ? P . 111?115.

21.Svensson B., Jespersen H., Sierks M.R., MacGregor E.A. Sequence homology between putative raw-starch binding domains from different starch-degrading enzymes // Biochem. J. ? 1989. ? V. 264. ? P. 309?311.

22.Svensson B. Protein engineering in the б-amylase family: catalytic mechanism, substrate specificity and stability // Plant Mol. Biol. ? 1994. ? V. 25. ? P. 141?157.

23. Tester R.F., Karkalas J., Qi X. Starch ? composition, fine structure and architecture // J. Cereal Sci. ? 2004a. ? V. 39. ? P. 151?165.

24. Tester R.F., Karkalas J., Qi X. Starch structure and digestibility enzyme-substrate relationship // World Poult. Sci. ? 2004b. ? V. 60. ? P. 186?195

25. Van der Maarel M.J.E.C., van der Veen B., Uitdehaag J.C.M., Leemhuis H., Dijkhuizen L. Properties and applications of starch-converting enzymes of the б-amylase family // J. Biotechnol. ? 2002. ? V. 94. ? P. 137–155

Додатки

Мал.6.Великі слинні залози (права половина нижньої щелепи видалена).

parotidea accessoria);