ФЕРМЕНТИ, органічні речовини білкової природи, які синтезуються в клітках і у багато разів прискорюють протікаючі в них реакції, не піддававшися при цьому хімічним перетворенням. Речовини, що надають подібну дію, існують і в неживій природі і називаються каталізаторами. Ферменти (від лат. fermentum – бродіння, закваска) іноді називають ензимами (від греч. en – всередині, zyme – закваска). Всі живі клітки містять дуже великий набір ферментів, від каталітичної активності яких залежить функціонування кліток. Практично кожна з безлічі різноманітних реакцій, що протікають в клітці, вимагає участі специфічного ферменту. Вивченням хімічних властивостей ферментів і що каталізують ними реакцій займається особлива, дуже важлива область біохімії – ензимологія.

Багато ферментів знаходяться в клітці у вільному стані, будучи просто розчинені в цитоплазмі; інші пов'язані з складними високоорганізованими структурами. Є і ферменти, в нормі що знаходяться зовні клітки; так, ферменти, що каталізують розщеплювання крохмалю і білків, секретируються підшлунковою залозою в кишечник. Секретируют ферменти і багато мікроорганізмів.

Перші дані про ферменти були отримані при вивченні процесів бродіння і травлення. Великий внесок в дослідження бродіння вніс Л.Пастер, проте він вважав, що відповідні реакції можуть здійснювати тільки живі клітки. На початку 20 в. Е.Бухнер показав, що зброджування сахарози з утворенням діоксиду вуглецю і етилового спирту може каталізувати бесклітинним дріжджовим екстрактом. Це важливе відкриття послужило стимулом до виділення і вивчення клітинних ферментів. В 1926 Дж.Самнер з Корнеллського університету (США) виділив уреазу; це був перший фермент, отриманий в практично чистому вигляді. З тих пір знайдено і виділено більше 700 ферментів, але в живих організмах їх існує набагато більше. Ідентифікація, виділення і вивчення властивостей окремих ферментів займають центральне місце в сучасній ензимології.

Ферменти, що беруть участь у фундаментальних процесах перетворення енергії, таких, як розщеплювання цукрів, освіта і гідроліз високоенергетичного з'єднання аденозинтрифосфата (АТФ), присутні в клітках всіх типів – тварин, рослинних, бактерійних. Проте є ферменти, які утворюються тільки в тканинах певних організмів. Так, ферменти, що беруть участь в синтезі целюлози, виявляються в рослинних, але не в тваринних клітках. Таким чином, важливо розрізняти «універсальні ферменти» і ферменти, специфічні для тих або інших типів кліток. Взагалі кажучи, ніж більш клітка спеціалізована, тим більше вірогідність, що вона синтезуватиме набір ферментів, необхідний для виконання конкретної клітинної функції.

Ферменти як білки. Всі ферменти є білками, простими або складними (тобто що містять разом з білковим компонентом небілкову частину).

Ферменти – крупні молекули, їх молекулярні маси лежать в діапазоні від 10 000 до більше 1 000 000 дальтон (Так). Для порівняння вкажемо мол. маси відомих речовин: глюкоза – 180, діоксид вуглецю – 44, амінокислоти – від 75 до 204 Так. Ферменти, однакові хімічні реакції, що каталізують, але виділені з кліток різних типів, розрізняються по властивостях і складі, проте звичайно володіють певною схожістю структури.

Структурні особливості ферментів, необхідні для їх функціонування, легко втрачаються. Так, при нагріванні відбувається перебудова білкового ланцюга, що супроводиться втратою каталітичної активності. Важливі також лужні або кислотні властивості розчину. Більшість ферментів краще всього «працює» в розчинах, pH яких близький до 7, коли концентрація іонів H+ і OH- приблизно однакова. Зв'язано це з тим, що структура білкових молекул, а отже, і активність ферментів сильно залежать від концентрації іонів водню в середовищі.

Не всі білки, присутні в живих організмах, є ферментами. Так, іншу функцію виконують структурні білки, багато специфічних білок крові, білкових гормонів і т.д.

Коферменти і субстрати. Багато ферментів з великою молекулярною масою проявляють каталітичну активність тільки у присутності специфічних низькомолекулярних речовин, званих коферментами (або кофакторами). Роль коферментів грають більшість вітамінів і багато мінеральних речовин; саме тому вони повинні поступати в організм з їжею. Вітаміни РР (нікотинова кислота, або ніацин) і рибофлавін, наприклад, входять до складу коферментів, необхідних для функціонування дегідрогеназ. Цинк – кофермент карбоангідрази, ферменту, що каталізує той, що вивільняється з крові діоксиду вуглецю, який віддаляється з організму разом з повітрям, що видихається. Залізо і мідь служать компонентами дихального ферменту цитохромоксидази.

Речовина, що піддається перетворенню у присутності ферменту, називають субстратом. Субстрат приєднується до ферменту, який прискорює розрив одних хімічних зв'язків в його молекулі і створення інших; що утворюється в результаті продукт від'єднується від ферменту. Цей процес представляють таким чином:

Продукт теж можна вважати субстратом, оскільки всі ферментативні реакції в тому або іншому ступені оборотні. Правда, звичайно рівновага зсунута у бік утворення продукту, і зворотну реакцію важко зафіксувати.

Механізм дії ферментів. Швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації субстрата [S] і кількості присутнього ферменту. Ці величини визначають, скільки молекул ферменту з'єднається з субстратом, і саме від змісту фермент-субстратного комплексу залежить швидкість реакції, що каталізує даним ферментом. В більшості ситуацій, що представляють інтерес для біохіміків, концентрація ферменту дуже мала, а субстрат присутній в надлишку. Крім того, біохіміки досліджують процеси, що досягли стаціонарного стану, при якому утворення фермент-субстратного комплексу врівноважується