Утворенню спіралі сприяють такі амінокислоти, як аланін, ва-лін, лейцин, метіонін, фенілаланін, тирозин, триптофан, гісти-дин, особливо коли вони розміщені підряд у поліпептидному ланцюгу. Навпаки, лізин, аргінін, серин, треонін, аспарагінова і глутамінова кислоти впливають дестабілізуюче на а-спіраль. Зокрема, поліпептиди, до складу яких входить лізин, не утворю-ють а-спіраль при рН = 7, оскільки радикали цієї амінокислоти в нейтральному середовищі мають позитивний заряд, що не дає їм змоги зближуватись. При цьому сила взаємного відштов-хування перевищує сили водневих зв'язків, необхідних для утво-рення а-спіралі.

Ступінь спіралізації поліпептидних ланцюгів білка залежить від його первинної структури. Так, молекули гемоглобіну і міог-лобіну спіралізовані на 75 %, альбуміну сироватки крові — на 50 %, пепсину — на 28 %, а хімотрипсину — лише на 14 %. Неспіралізовані ділянки поліпептидного ланцюга утворені р-структурами або невпорядкованими, аморфними перехо-дами.

Крім а-спіралі поліпептидний ланцюг може формувати іншу впорядковану конформацію, яка дістала назву р-структури, або складчастого шару. р-Структура утворюється поліпептидними ланцюгами, які розміщені паралельно і сполучаються між со-бою за рахунок водневих зв'язків між поліпептидними групами, розміщеними поруч (рис. 7).

в-Структура найбільш поширена в білках опорних тканин — колагені (білок сполучної тканини, сухожилля, шкіри), фіброїні (білок шовку), кератині (білок волосся). У багатьох білках одно-часно зустрічаються ділянки а-спіралі і р-структури. Наприклад, фермент рибонуклеаза містить у своєму складі 26 % в -спіралізованих ділянок і 35 % — в -структури, лізоцим — відповідно 40 і 12 %, хімотрипсин — 14 і 45 %.

Отже, вторинна структура кожної білкової молекули характе-ризується певним співвідношенням укладання поліпептидних ланцюгів у просторі у вигляді а-спіра-лей, в-структур та аморфних ді-лянок.

Третинна структура— це роз-ташування у просторі спіралізованих поліпептидних ланцю-гів з утворенням глобулярних або фібрилярних білкових мо-лекул.

Основною діючою силою в утворенні третинної структури є взаємодія радикалів амінокислот з молекулами води. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот неначе занурю-ються в глибину білкової молекули, утворюючи там "сухі" зони, тоді як гідрофільні полярні радикали розміщуються на поверхні молекули. Внаслідок цих процесів утворюється конформація, яка є термодинамічно найбільш вигідною для всієї молекули в цілому. Третинну структуру стабілізують водневі та іонні зв'яз-ки. На формування третинної структури значний вплив мають температура, рН та іонна сила розчину.

Застосування для вивчення будови білків рентгеноструктурного аналізу та інших фізичних методів дослідження дало змогу встановити третинну структуру близько 300 різних білків, у тому числі міоглобіну, гемоглобіну, пепсину, трипсину, хімотрипсину, лізоциму, фрагментів імуноглобулінів людини тощо. Приклад третинної структури міоглобіну показаний на рис. 8. лише ті білки, молекули яких містять кілька окремих поліпептидних ланцюгів, сполучених між собою в єдиний макромолекулярний білковий комплекс. Чет-вертинна структура білка — це просторове розміщення кількох білкових поліпептидних ланцюгів, кожний з яких має певні пер-винну, вторинну і третинну структури. Окремі білкові молекули, що входять до складу четвертинної структури, називаються про-томерами, або субодиницями, а білки, побудовані з них, — олігомерами, або мультимерами. Такі олігомерні білки мають звичайно парну кількість протомерів (2, 4, 6, 8, 10, дуже рідко понад 12) з молекулярними масами від кількох тисяч до 100 000. Важливо підкреслити, що окремі протомери найчастіше функціонально не активні, тобто не виявляють властивостей від-повідних ферментів, гормонів тощо. Функціональна і біологіч-на активність з'являється лише при утворенні олігомерного білка після формування четвертинної структури.

Прикладом білка з четвертинною структурою є, наприклад, молекула гемоглобіну, яка має молекулярну масу 64500, скла-дається з 574 амінокислотних залишків і є тетрамером, побудо-ваним з двох а-поліпептидних ланцюгів (кожен має по 141 за-лишку амінокислот) і двох в-поліпептидних ланцюгів (по 146 залишків амінокислот). Кожний з ланцюгів оточує гем, що роз-ташований у центрі молекули, містить у своєму складі один двовалентний іон заліза і може приєднувати молекулу О2.

Зв'язки між протомерами здійснюються за рахунок нековалентних зв'язків — водневих, гідрофільних, іонних, тому за пев-них умов можливе розділення олігомеру на протомери. Зокре-ма, молекула гемоглобіну при наявності деяких солей, сечови-ни або при зміні рН дисоціює на два а- і два в-ланцюги за рахунок розриву водневих зв'язків. Ця дисоціація обо-ротна — після видалення сечовини або солей з розчину відбу-вається спонтанна асоціація молекули гемоглобіну.

Прикладом олігомерної молекули є також вірус тютюнової мозаїки (ВТМ), що складається з однієї молекули РНК і 2130 білкових субодиниць, кожна з яких має молекулярну масу 17500. Білкові протомери приєднуються до РНК, що утворює спіраль-ну структуру з 130 витків.

Багато ферментів мають четвертинну структуру, яка забезпе-чує не тільки їх каталітичну властивість, а й здатність змінювати ферментативну активність залежно від певних регуляторних факторів. Зокрема, молекула ферменту лактатдегідрогенази, що каталізує оборотне перетворення піровиноградної кислоти на молочну,складається з чотирьох протомерів, які містять два типи поліпептидних ланцюгів: Н — серцевий тип (від англ. he-art — серце) і М — м'язовий тип (від англ. muscle — м'яз). Завдя-ки різним сполученням субодиниць можливе існування п'яти форм ферменту. НННН, НННМ, ННММ, НМММ, ММММ. Такі різні форми одного ферменту мають назву ізо-ферментів. Роз'єднання протомерів супро-воджується втратою активності ферменту. Молекула ферменту фосфорилази а, який каталізує розщеплення (фосфороліз) глікогену в печінці, також має четвертинну структуру і є тетрамером. Четвертинна структура імуноглобулінів складається з легких (L) і важких (Н) поліпептидних ланцюгів, сполучених між собою нековалентними і дисульфідними зв'язками.

До фібрилярних білків, що мають чет-вертинну структуру, належить білок міозин, функція якого пов'язана із скороченням м'язів. Молекулярна маса його становить близько 500 000 (рис. 10). Молекула міози-ну має витягнуту форму, довжину 150 нм і