товщину 2 нм. Діаметр головки молекули становить 16 нм. Субодиницями міозину є два важких поліпептидних ланцюги з моле-кулярною масою близько 210 000 і кілька легких ланцюгів з молекулярною масою близько 20 000. Кінець кожного важкого ланцюга утворює „головку", до складу якої входять легкі лан-цюги.
Існування олігомерних білків сприяє економії генетичної інфор-мації в організмі. Відомо, що структура кожного білка кодуєть-ся одним геном. Для забезпечення синтезу чотирьох поліпеп-тидних ланцюгів гемоглобіну потрібно два гени, один з яких кодує утворення а-ланцюгів, другий — р-ланцюгів. Якщо всі чотири ланцюги були б різні, потрібно було б чотири гени. Ще яскравішим прикладом цього принципу є фермент глутаматде-гідрогеназа, молекула якого має вісім однакових субодиниць, що кодуються одним геном.
Хімічний синтез пептидів та білків. У зв'язку з широ-ким застосуванням білково-пептидних препаратів у медицині, сільському господарстві, харчовій промисловості проблема штучного синтезу пептидів та білків має велике наукове та прак-тичне значення. Вперше пептидний синтез був здійснений видатним німецьким хіміком Е. Фішером, який в 1901 р. отримав гліцилгліцин, а в 1903 р. запропонував хлорангідридний спосіб утворення пептидів.
Усі методи хімічного синтезу пептидів та білків, що існують у наш час, грунтуються на послідовному здійсненні таких трьох стадій (Ю. А. Овчинников, 1987): а) блокуванні (захисті) функціо-нальних груп амінокислоти або пептиду, що не беруть участі в реакції утворення пептидного зв'язку; б) конденсації активова-ної карбоксильної групи одного реакційного компонента з амі-ногрупою іншого компонента; в) видаленні захисних груп для отримання вільного пептиду (кінцевого продукту) або продов-ження синтезу.
Активацію карбоксильної групи в амінокислотах та пептидах здійснюють за рахунок утворення хлорангідридів, азидів, ариль-них ефірів, змішаних ангідридів при взаємодії карбоксилу з похідними вугільної кислоти, етилхлорформіатом.
Важливим внеском у проблему штучного синтезу пептидів та білків став запропонований Р. Мерифілдом метод твердофазного синтезу. Головна ідея цього методу полягає в закріпленні поліпептидного ланцюга, що утворюється, на полімерному не-розчинному носії, поверхня якого містить хлорметильні "якірні" групи. За допомогою розробленого методу Р. Мерифілд здійс-нив синтез пептидів брадикініну, ангіотензину та перший штуч-ний синтез ферментного білка — рибонуклеази. В методі рід-кофазового синтезу пептидів (за М. М. Шемякіним, 1965) як носій, на поверхні якого відбувається синтез, застосовують розчинний полістирол, що дає змогу збільшити швидкість ре-акцій синтезу.