Подібну залежність між напругою й видовженням мають і саркомери. Аде в ізометричному режимі саркомери не однаково скорочуються по своїй довжи-ні, тому дослід проводять в ізотонічному режимі.

При відносній довжині саркомера 1-1.1 міозинові й активові протофібрили перекриваються максимально, утворюється макси-мальна кількість поперечних міст-ків, тому напруга максимальна. При збільшенні довжини саркомера ступінь перекриття протофібрил зменшується, тому напруга лінійно зменшується. При довжині сарко-мера >3.65 мкм актинові прото- фібрили повністю виходять із проміжків міозинових. тому напруга = 0. При зменшенні довжини саркомера актинові протофібрили взаємно перекриваються й деформуються, тому напруга зменшується. При довжині саркомера 1-1.25 мкм міозинові протофібрили впираються в Z-диски і повністю перекриваються з актиновими. тому втрачається здатність до взаємного ковзання і напруга у відповідь на подразнення не розвивається.

Максимальна напруга ікроножного м'яза жаби - ЗО Н/см2. тобто 3-10-10 Н на кожну актинову протофібрилу.

6. В ізотонічному режимі м'яз скорочується при постійному навантаженні. Відразу після подразнення м'яз скорочується в ізометричному режимі: активний елемент стискається, а послідовний пружний - розтягається. Коли активна напруга досягає ваги вантажу, м'яз починає піднімати вантаж. Якщо вага вантажу рівна максимальній ізометричній напрузі, то м'яз скорочуватись не буде. Таким чином при підборі вантажу можна визначити максимальну ізометричну напругу для різних початкових довжин м'яза.

Після скорочення м'яза він релаксує в ізометричному режимі. Час релаксації тим більший , чим більше навантаження.

Криву довжина - напруга в ізотонічному режимі можна одержати двома способами:

1) До м'яза підвішується вантаж і він розтягається. Потім при тетанічному подразненні м'яз укорочується до меншої довжини (рис.72). Початкова й кін-цева довжина м'яза залежить від ваги вантажу.

2) Метод постнавантажувалыюго скорочення. До м'яза підвішується вантаж, але початкова довжина м'яза залишається незмінною завдяки стопорному гвинту. Після подразнення м'яз скорочується в ізометричному режимі. Коли напруга досягає ваги вантажу, м'яз укорочується. піднімаючи вантаж, і виконує роботу A=mg*?L. Величина роботи рівна площі прямокутника. Як видно з ри-сунка, вона найбільша при середніх навантаженнях. При Р=0 А=0. Якщо на-вантаження рівне максимальній ізометричній напрузі, то м'яз взагалі не підніме вантаж і робота також =0.

7. Рівняння Хілла – основ. характеристичне рівняння в мех. м'язового скорочення: (P + a)(V + b) = const V - стаціонарна швидкість ізотонічного вкорочення; a. b - константи.

Швидкість скорочення м'яза V тим більша, чим менше навантаження Р. При Р=0 V=max: (Р + a)(V + b) = a(Vmax + b). При P=Pmax V=0: (Р + a)(V + b) = (Pmax + a)b.

Звідси маемо:

Як показали експериментальні вимірювання,

b і Vmax сильно зростають із температурою: у 2 рази від 0°С до 10°С: а і Рmax мало зростають із температурою.

При Р> Рmax а V<0, тобто м'яз не укорочується, а видовжується, і цей випадок не описується рівнянням Хілла.

Залежність V(P) має форму гіперболи зі зміщеними осями. Площа прямо-кутника = потужності N=P*V, яку розвиває м'яз. N=max при навантаженні Р=0.31* Рmax N=0 при Р=0 і при Р= Рmax .

Рівняння Хілла справедливе при умовах: * скорочення відбувається з постійною швидкістю: *довжина м'яза близька, до фізіологічної, коли актинов протофібрили повністю і перекриваються з головками міозинових і утворюється макси-мальна кількість поперечних містків, тобто в області плато на залежності довжина - напруга. Максимальна швидкість скорочення саркомера - 20 мкм/с. Швидкість скоро-чення м'яза складається із суми швідкостей скорочення саркомерів і тому зале-жить від його довжини. Для кравецького м'яза жаби V=0.2 м/с. для м'язів великих тварин V ?8 м/с

Молекулярні механізми м’язового скорочення

8. Міозин складає 55% скоротливих білків м'яза. М=500 000, Фібрилярний бі-лок. Діаметр молекули – 2 нм довжина - 150 нм. Окрема молекула міозину скла-дається з 2-х однакових довгих полінептидннх ланцюжків рис.75). На кінці знахо-диться головка довжиною 20 нм і шириною 4 нм. Молекула складається з легкого мероміозину (ЛММ) і важкого мероміозину (ТММ). ЛММ і ТММ шарнірно з'єд-нані трипсином (Т). а ТММ із ТММ-головками - папаїном (П). Довга пряма частина макромолекули – подвійна суперспіраль (стержень молекули). Інша частина б-спіралей знаходяться в глобу-лярному стані і утворюють 2 головки міозину. У глобулах значна частина білку має б -спі-ральну вторинну структуру. Ступінь б -спіральності молеку-ли велика - 58%. Саме міозин спричиняє анізотропію А-смуги.

Тонка протофібрила в основному складається з F-актину у виді подвійної суперспіралі, ланцюжки якої складаються з глобул G-актину. Довжина 1 мкм. діаметр 8 нм. Фібрилярні молекули тропоміозину (М=68 000) довжиною 40 нм роз-міщені в борозенках актинової суперспіралі і взаємодіють між собою кінцями. Ступінь б -спіральності - 90%. З кожною молекулою тропоміозину зв'язана глобу-лярна молекула тропоніну (М=70 000).Складається з З-х субодиниць: тропоміозин-зв'язуючої (ТН-Т). кальцій-зв'язуючої (ТН-С) та інгібіторної (ТН-1). На кож-них 7 глобул актину припадає по одній молекулі тропоміозину й тропоніну.

На кінцях молекули актину знаходиться Я-актинін, він впливає на полімери-зацію актину, б -актинін (М=180 000) і філамін (М=240 000) знаходиться всередині Z-дисків, утворюють поперечні містки між молекулами актину і кріплять їх до Z-дисків. Десмін (М=50000) розміщений по периферії Z-дисків.

Товста протофібрила - комплекс молекул міозину. Циліндрична структу-ра довжиною 1.6 мкм, діаметром 16 нм. Молекули міозину розташовані вздовж протофібрили, а міозинові головки виступають із неї вбік, утворюючи між товстими й тонкими протофібрилами поперечні містки. Поперечні містки розташовані вздовж протофібрили попарно, по спі-ралі, кут між парами - 60°, відстань - 14 нм Крок спіралі -